[~AnnA~]

IMUNOGLOBULINAT – STRUKTURA DHE FUNKSIONI

I. DEFINICIONI

Imunoglobulinat (Ig)

Janë molekula glikoproteinike të prodhuara nga plazma-qelizat (plazmocitet) si përgjegje ndaj një imunogjeni që veprojnë si kundërtrupa. Emërtimi imunoglobulinë rrjedh nga konstatimi i migrimit të tyre bashkë me proteinat globulare kur serumi, i cili përmban kundërtrupa vendoset në një fushë elektrike (fig.1)
Figura 1 Ndarja elektroforetike e proteinave të serumit


II. FUNKSIONET E PËRGJITHSHME TË IMUNOGLOBULINAVE

A. Lidhja e antigjenit

Imunoglobulinat lidhen në mënyrë specifike në një ose disa antigjene përafërsisht të njejta. Lidhja e antigjenit nga ana e kundërtrupave është funksion parësor i kundërtrupave dhe mund të rezultojë me mbrojtjen e strehuesit. Valenca e kundërtrupave i referohet numrit të determinanteve antigjenike që mund të lidh një kundërtrup i vetëm. Valenca minimale e kundërtrupave është dy, por në disa raste ajo është edhe më e madhe.

B. Funksionet efektore

Shpeshherë lidhja e një kundërtrupi për antigjen nuk ka efekte të drejtëpërdrejta biologjike. Përkundër kësaj, efektet e rëndësishme biologjike janë pasojë e “funksioneve efektore” dytësore të kundërtrupave. Imunoglobulinat ndërmjetësojnë një mori funksionesh efektore. Zakonisht, aftësia për të bartur një rol të veçantë efektor kërkon lidhjen e kundërtrupit për antigjenin e tij. Secila nga imunoglobulinat nuk mund të ndërmjetësojë të gjitha funksionet efektore. Funksionet e tilla efektore përfshijnë:

1. Fiksimin e komplementit. Kjo rezulton me lizën apo shkatërrimin e membranës qelizore dhe lirimin e molekulave biologjikisht aktive (shiko kapitullin e dytë)

2. Lidhjen në lloje të ndryshme qelizash- Qelizat fagocitare, limfocitet, pllakëzat e gjakut (trombocitet), mastocitet dhe bazofilet posedojnë receptorë që lidhin imunoglobulinat. Një lidhje e tillë mund të aktivizojë qelizat për të kryer funksione të caktuara. Disa imunoglobulina lidhen gjithashtu me receptorët në trofoblastin placentar e cila rezulton me kalimin e kundërtrupave nëpër placentë. Si rezultat i gjithë këtyre ndodhive, kundërtrupat e transferuar me origjinë nga nëna (maternale) sigurojnë imunitet te fetusi dhe te i porsalinduri.

Figura 2A. Struktura bazike e imunoglobulinave


Figura 2B.Mbështetur nga Division of Undergraduate Education of the National Science Foundation.


Figura 2C Shiriti i kundërtrupit të parë intakt i kristalizuar (IgG2A). Harris, L. J., Larson, S. B., Hasel, K. W., Day, J., Greenwood, A., McPherson, A. Nature 1992, 360, 369-372.


Figura 2D
Kundërtrupi rrotullues.


III. STRUKTURA THEMELORE E IMUNOGLOBULINAVE

Struktura themelore e imunoglubulinave është e ilustruar në figurën 2. Megjithëse imunoglobulinat e ndryshme mund të dallojnë në aspektin strukturor, të gjitha janë të ndërtuara nga njësitë e njëjta bazike.

A. Zingjirët e lehtë dhe të rëndë

Të gjitha imunoglobulinat kanë strukturë të ndërtuar nga katër zingjirë si njësi të tyre themelore. Ato përbëhen nga dy zingjirë identikë të lehtë (23kD) dhe dy zingjirë identikë të rëndë (50-70kD)

B. Lidhjet disulfide

1. Lidhjet disulfide ndërzingjirore - zingjirët e rëndë dhe të lehtë dhe dy zingjirët e rëndë mbahen së bashku përmes lidhjeve disulfide ndërzingjirore dhe përmes ndërveprimeve jokovalente. Numri i këtyre lidhjeve ndërzingjirore disulfide ndryshon në kuadër të molekulave të ndryshme të imunoglobulinave.

2. Lidhjet disulfide brendazingjirore - brenda secilit zingjir polipeptidik ekzistojnë gjithashtu lidhjet brendazingjirore disulfide.

C. Regjionet variabile (V) dhe konstante(C)

Pas krahasimit të bërë në rënditjen e aminoacideve në llojet e ndryshme të zingjirëve të rëndë e të lehtë, është bërë e qartë se që të dy zingjirët mund të ndahen në dy regjione varësishtë nga variabiliteti në rënditjen e aminoacideve. Këto janë:

1. Zingjiri i lehtë-VL (110 aminoacide) dhe CL (110 aminoacide)

2. Zingjiri i rëndë-VH ( 110 aminoacide) dhe CH (110 aminoacide)

D. Regjioni nyjëtues

Ky është një regjion në të cilin krahët e molekulës së kundërtrupit formojnë strukturë në formë të shkronjes Y. Emërtohet si regjion nyjëtues ngase ekziston një lloj fleksibiliteti i molekulës ne këtë pikë.

E. Domenet

Pamjet tredimensionale të molekulës së imunoglobulinës tregojnë që kjo molekulë nuk është plotësisht e drejtë siç është paraqitur në fig. 2A. Përkundër kësaj, ajo është e palosur në regjione globulare ku secila nga këto përmban një lidhje disulfide brendazingjirore (fig 2B-D). Këto regjione emërtohen si domene.

1. Domenet e zingjirit të lehtë- VL dhe CL

2. Domenet e zingjirit të rëndë-VH, CH1-CH3 ( ose CH4)

F. Oligosakaridet

Karbohidratet janë të lidhura në domenin CH2 në shumicën e imunoglobulinave. Sidoqoftë, në raste të caktuara karbohidratet mund të gjenden të lidhura edhe ne lokacione të tjera.

Figura 3. Struktura e regjionit variabil





Përktheu: EKREM MALOKU, MD
1.Asistent mësimor i Fiziatrisë, Universiteti i Prishtinës, Fakulteti i Mjekësisë, Prishtinë
2. Hulumtues shkencor në Departamentin e Neuroshkencës, Universiteti Illinois në Çikago, SHBA